fiswan...enzim dan kerja enzim

Laporan Praktikum
ENZIM DAN KERJA ENZIM
PRAKTIKUM FISIOLOGI HEWAN



Disususn Oleh:
Winda Nurdiani
207 202 180
Biologi V/C

PENDIDIKAN BIOLOGI
FAKULTAS TARBIYAH DAN KEGURUAN
UNIVERSITAS ISLAM NEGRI (UIN)
SUNAN GUNUNG DJATI
BANDUNG
2009
I. JUDUL : ENZIM DAN KERJA ENZIM
II. TANGGAL PRAKTIKUM : Jum’at, 02 Oktober 2009
III. TUJUAN :
• Mengetahui kerja enzim pada proses pencernaan didalam mulut.
• Mengukur kerja enzim amylase dalam beberapa lingkungan suhu yang berbeda.
IV. PENDAHULUAN
Enzim merupakan substansi penting dalams setiap reaksi kimia dalam sel. Orang yang pertama menemukan enzim adalah Edward dan Hans Buchner. Oleh karena enzim dapat mempercepat reaksi kimia, berarti enzim merupakan rekasi katalis. Enzim merupakan katalisator organic dan dibuat dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator (Cartono, 2004).
1. Sifat Enzim
a. Selektif, karena enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu.
b. Spesifik, karena hanya rekasi tertentu yang dapat dikatalisasikan oleh enzim.
c. Efisien, karena enzim dapat menurunkan energy aktivitas.
d. Enzim adalah katalisator, artinya enzim dapat mempercepat suatu reaksi tanpa ikut menmgalami perubahan.
e. Enzim bersifat reversible atau dapat bekerja bolak-balik. Artinya enzim tidak menentukan arah reaksi, tetapi hanya mempercepat reaksi sampai terjadi kesetimbangna. Hamper s eluruh jenis enzim adalah protein.
f. Enzim dapat bereaksi dengan baik pada suhu 300C – 370C dan dapat bereaksi lebih cepat pada suhu lebih dari 500C. namun pada suhu antara 600C – 700C, reaksi enzim menurun (Cartono, 2004).

2. Fungsi Enzim
Fungsi suatu enzim adalah katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun diluar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai kekhasan yang tingi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (reaksi endergonik) dan adapula yang menghasilkan energy atau mengeluarkan energy (eksergonik) (Anna Poedjiadi, 1994).
3. Penggolongan Enzim
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain. Penggolongan ini diodasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan (Anna Poedjiadi, 1994).
a. Golongan I Oksidoreduktase
Enzim yang ternasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase.
b. Golongan II Transferase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah meeetiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase dan aminotrandferase atau disebut juga transminase (Anna Poedjiadi, 1994).
c. Golongan III Hidrolase
Enzim ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Beberapa enzim dalam kelompok ini ialah esterase, lipase, pofatase, amylase, aminopepetidase, karboksipeptidase, pepsin, tripsin, kimotripsin (Anna Poedjiadi, 1994).

d. Golongan IV Liase
Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemindahan suatu gugus dari satu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini natara lain dekarboksilase, aldolase, hidratase (Anna Poedjiadi, 1994).
e. Golongan V Isomerase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya rekasi perubahan glukosa menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Contoh enzim yang termasuk golongan ini antara lain ribolosafosfat ipomerase dan glukosafosfat isomerase (Anna Poedjiadi, 1994).
f. Golongan VI Ligase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. Oleh karenanya enzim tersebut juga dinamakan sintesa. Ikatan yang terbentuk anatara penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N atau C-C. contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase (Anna Podjiadi, 1994).
4. Cara Kerja Enzim
1) Teori kunci dan anak kunci (oleh Emil Fischer)
Mekanisme kerjanya adalah enzim dimisalkan sebagai kunci gembok karenamempunyai lubang (sisi aktif) yang akan berkaitan dengan substrat yang dimisalkan dengan anak kuncinya.
2) Teori Iduksi pas (oleh Daniel Khasland)
Mekanisme kerjanya, permukaan e nzim tidak cocok dengan substrat. Oleh karena itu, saat substrat berkaitan dengan enzim, substrat akan menggunakan bentuk molekul enzim menjadi sesuai dengan subdtrat. Sisi aktif dapat diubah oleh substrat karena sisi aktif enzim bersifat fleksibel (Cartono, 2004).

5. Factor Yang Memperngaruhi Kerja Enzim
a. Suhu
b. Derajat keasaman (pH)
c. Konsentrasi substrat
d. Konsentrasi enzim
e. Adanya activator
f. Feedback Inhibitor (http://www.idonbiu.com/2009/09/30/isozium dan cara kerja enzim).
g. Kadar air
h. Zat penggiat dan zat penghambat (Cartono, 2004).
6. Penghambatan Kerja enzim
Setiap enzim dari beratus-ratus enzim berbeda-beda, yang ada didalam sel merupakan sasaran potensial bagi bekerjanya setiap/suatu penghambat. Banyak zat kimia telah diketahui dapat mengganggu reaksi biokimiawi, penghambatan ini dapat mengakibatkan terganggunya metabolism atau matinya sel (Michaek J. Pelczar, 1988).
7. Kekurangan Enzim
Kekurangan enzim akan mengakibatkan penderita mengalami malagizi (kekurangan gizi), yang akan mengakibatkan pada berkurangnya berat badan dan daya tahan tubuh yang terus menurun (http://www.id.wikipesia.org/wiki/2009/09/30/enzim.pencernaan.html).
V. ALAT DAN BAHAN
No Alat Bahan
1 Beker gelas Saliva
2 Tabung reaksi Larutan amilum
3 Pipet Larutan Iod
4 Batang pengaduk kaca Larutan Benedict
5 Gelas ukur Es
6 Pipet tetes Air es
7 Lumpang dan alu porselin Kue cracker asin
8 Bunsen spiritus Water bath
9 Kaki tiga Alumunium foil
10 Kasa
11 Thermometer
12 Penjepit tabung reaksi
13 Rak tabung reaksi

VI. CARA KERJA
a. Kerja enzim Amilase pada proses pencernaan didalam mulut
Ambilah dua buah cracker
↓
Sebagian dikunyah dan sebagian ditumbuk
↓
Simpanlah hasil kunyahan dan tumbukan diatas plat tetes
↓
Tetesi dengan larutan iod (5 tetes)
↓
Lakukan uji iod tersebut pada interval pengunyahan dan penumbukkan 30 detik, 1 menit, 2 menit, 3 menit, 4 menit, 5 menit, dan 10 menit
↓
Amati perubahannya
↓
Deskripsikan hasil pengamatan dan terangkan
b. Kerja Enzim amilase pada beberapa suhu lingkungan
Sediakan filtrate saliva 2 ml tiap kelompok
↓
Kumpulkan saliva dalam beker gelas dan dilakukan homogenisasi
↓
Sediakan water bath yang dipasang dalam suhu 50C,150C, 250C, 350C, 450C, dan 550C.
↓
Kemudian ke dalam tabung masukan 20 ml larutan saliva ;
- Tabung reaksi 1 disimpan pada suhu 50C (es)
- Tabung reaksi 2 disimpan pada suhu 150C (air es)
- Tabung reaksi 3 disimpan pada suhu 250C (suhu ruangan)
- Tabung reaksi 4 disimpan pada suhu 350C (water bath)
- Tabung reaksi 5 disimpan pada suhu 450C (bunsen)
- Tabung reaksi 6 disimpan pada suhu 55 0C (bunsen)
Biarkan selama 10 menit
↓
Masukan kedalam masing-masing tabung 0,5 ml (10 tetes) saliva
↓
Catatlah waktu saat memasukannya
↓
Dengan interval waktu 2 menit
↓
Lakukan uji benedict bersama-sama uji iod terhadap larutan amilum, masing-masing 2 tetes larutan iod dan benedict
↓
Catatlah saat tercapai titik akromatis
↓
Selama percobaan berlangsung tabung reaksi tidak boleh keluar dari water bath dan suhunya harus dijaga secara konstan.
↓
Buatlah grafik yang menunjukan hubungan antara temperature dan kerja enzim amilase.
↓
Diskusikan hasil percobaan
VII. HASIL
Hasil uji amilase pada proses pencernaan di dalam mulut dan ditumbuk
Waktu Dikunyah Ditumbuk
Intensitas
Awal Gambar Intensitas
Akhir Gambar Intensitas
Awal Gambar Intensitas
Akhir Gambar
30 detik +4
+6
+5
+6

1 menit +5
+6
+6
+6

2 menit +6
+6
+6
+6

3 menit +6
+6
+6
+6

4 menit +6
+6
+6
+6

5 menit +6
+6
+6
+6

10 menit +6
+6
+6
+6


Hasil percobaan kerja enzim amylase pada Suhu 50C
Menit ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas
0
Hijau tua +3
Biru
+6
2
Hijau muda +2
Biru
+6
4
Hijau-kuning +1
Biru
+6
6
Hijau muda +2
Biru
+6
8
Cokelat-hijau +3
Biru
+6
10
Kuning-cokelat +4
Biru
+6
12
Biru
+6
14
Biru
+6
16
Biru
+6
18
Biru
+6
20
Biru
+6
22
Biru
+6
24
Biru
+6
26
Biru
+6
28
Biru
+6
30
Biru
+6

Hasil percobaan kerja enzim amylase pada Suhu1 50C
Menit ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas
0
+6
Biru +6
2
+6 Biru +6
4
+6 Biru +6
6
+6 Biru +6
8
+6
Biru +6
10
+6
Biru +6
12 Biru +6
14 Biru +6
16
Biru +6
18 Biru +6
20 Biru +6
22 Biru +6
24 Biru +6
26
Biru +6
28 Biru +6
30 Biru +6


Suhu 250
Menit ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas
0
+6
Biru +6
2
+5 Biru +6
4
+4
Biru +6
6
+3 Biru +6
8
+2 Biru +6
10
+1 Biru +6
12
Biru +6
14 Biru +6
16
Biru +6
18
Biru +6
20
Biru +6
22
Biru +6
24
Biru +6
26 Biru +6
28
Biru +6
30 Biru +6

 Uji benedict + uji iod terhadap larutan amilum 350
Menit ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas
foto
0
Orange
+1

biru +6
2
Kuning agak kecoklatan +4 biru +6
4
Kuning ada hitam ditengah +4
biru +5
6
Coklet kekuningan +2
biru +5
8
Kuning kecoklatan +3
biru +5
10
Orange +1







biru +5



12
Orange kekuningan +1 biru +5
14
Orange kecoklatan
(berubah warna iod) 0
biru +5
16
Orange kekuningan
0

biru +4
18
Orange kecoklatan 0


biru +4
20
Orange
agak kecoklatan 0



biru +5
22
Orange kecoklatan
0
biru
+5
24
Orange Kecoklatan 0



biru +4


26
Orange Kecoklatan
0
biru +5
28
Kuning tua


0
biru +5
30
Kuning kecoklatan 0
biru +3
Suhu 45 oC
Meneit
Ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas
0
Orange muda, ada endapan +3

Biru +6

2
Coklat, ada endapan +4

Kehijauan +5
4
Orange agak tua +5

Kehijauan, ada endapan +4
6
Orange tua +5

Kehijauan, ada endapan +4
8
Ungu muda +5

Kehijauan, ada endapan +4
10
Orange +5

Kehijauan, ada endapan +4
12
Ungu muda +5

Kehijauan, ada endapan +4
14
Orange tua +6

Kehijauan, ada endapan +4
16
Orange agak tua +6

Kehijauan, ada endapan +4
18
Ungu +6
Kehijauan, ada endapan +4
20
Orange tua +6

Kehijauan, ada endapan +3
22
Orange tua +6

Mendekati merah bata, ada endapan +2
24
Orange muda +6

Merah bata, cukup banyak endapan +1
26
Orange muda +6

Kehijauan, ada endapan +4
28
Orange muda +6

Kehijauan +5
30
Orange +6

Biru +6
Suhu 550

Menit ke- Uji Iod Uji Benedict
Perubahan Warna Intensitas Perubahan Warna Intensitas
0
+6
Biru +6
2 +6 Biru +5
4 +6
Biru +6
6 +6 Biru +5
8 +5 Biru +4
10
+6 Biru +5
12 +4
Biru +2
14
+6
Biru +3
16 +4
Biru +2
18
+6
Biru +3
20
+5 Biru +3
22
+6
Biru +2
24
+6 Biru +2
26
+6 Biru +2
28
+6
Biru +2
30 +6 Biru +2

VIII. PEMBAHASAN
Enzim adalah molekul biopolymer yang tgersusun dari serangkaian asam amino dalam komposisi dan susunan rantai yang teratur dan tetap. Enzim memeganga peranan penting dalam berbagai reaksi didalam sel. Sebagai protein enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi didalam sel. Sebagai protein, enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi, antara lain konversi energy dan metabolism pertahanan sel.
Pada enzim terdapat gugus non enzim yang disebut kofaktor, yang didalamnya terdapat prostetik dan koenzim. Kedua gugus ini memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Sebstrat merupakan zat-zat yang diubah atau direksikan oleh enzim (Anna Poedjiadi, 2006, dari Hildayani, 2009, aktivitas enzim amylase/http://www.21ildashiro.blogspot.com/diakses_2009/10/07-21.02).
Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimangan kimia antara produk dan peraksi. Pada keadaan kesetimangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fifiologi normal, suatu enzim tidak memperngaruhi jumlah produk dan pereksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika kesetimbangan tidak mengutungkan bagi pembentukkan senyawa, enzim tidak mengubahnya (Salisburg dan Ross, 1995, dari Hildayani, 2009, aktivitas enzim amylase /http://www.21ildashiro.blogspot.com/diakses_2009/10/07-21.02).
Katalisator mempercepat reaksi kimia, mengalami perubahan reaksi, tetapi berubah kembali kapada keadaan semula setelah reaksi-reaksi selesai. Enzim merupakan biokatalisator yang bekerja secara spesifik. Aktivitas katalis yang dimiliki enzim merupakan alat ukur yang selektif dan sensitive trhadap aktivitas enzim. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat, pH, suhu, dan indicator. Aktivitas enzim dapat diamati pula dari sisa sibstrat atau produk yang terbentuk. (http://www.filzahazny.wordpress.com/../enzim-z/diakses_2009/10/07-21.54).
Faktor yang Mempengaruhi Enzim
Kerja enzim sangat dipengaruhi oleh faktor-faktor sebagai berikut :
1. Suhu (temperatur)
Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300 – 40 0C.
2. Derajat keasaman (pH)
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).
3. Aktivator dan Inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

Inhibitor kompetitif
Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetitit

dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat.
Inhibitor nonkompetitif
Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
4. Konsentrasi Enzim
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
5. Konsentrasi Substrat
Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya.(http://www.e-dukasi.net/mapok/mp_full.php?id=372&fname=materi3.html_diakses2009/10/08-12.48).
Amylase mempunyai kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen. Molekul pati yang merupakan polimer dari α D-glikopiramosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa -14- dan alfa -16- glikosida (anonym, 2008 dari Hildayani,2009,aktivitas.enzim.amylase/http://www.21ildashiro.blogspot.com/diakses_2009/10/07-21.02).
Aktivitas amylase dilakukan oleh enzim bakteri dan terlihat biru didalam iodine. Apabila iodine menyebabkan iodine menyebabkan media pati berwarna biru pada bakteri maka tidak ada amylase yang diproduksi. Molekul maltose yang kecil dapat masuk kedalam sel untuk digunakan sebagai energy. Interaksi iodine dengan pati membuat media berwarna biru gelap (Hildayani,2009,aktivitas.enzim.amylase/http://www.21ildashiro.blogspot.com/diakses_2009/10/07-21.02).
Saliva adalah cairan kompleks yang diproduksi oleh kelenjar khusus dan disebarkan ke dalam cavitas oral. Komposisi dari saliva meliputi komponen organik dan anorganik. Namun demikian, kadar tersebut masih terhitung rendah dibandingkan dengan serum karena pada saliva penyusun utamanya adalah air. Komponen anorganik terbanyak adalah sodium, potassium (sebagai kation), khlorida, dan bikarbonat (sebagai anion-nya) (http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim_diakses-2009/10/08-14.12).
Sedangkan komponen organik pada saliva meliputi protein yang berupa enzim amilase, maltase, serum albumin, asam urat, kretinin, mucin, vitamin C, beberapa asam amino, lisosim, laktat, dan beberapa hormon seperti testosteron dan kortisol.
Selain itu, saliva juga mengandung gas CO2, O2, dan N2. Saliva juga mengandung immunoglobin, seperti IgA dan IgG dengan konsentrasi rata-rata 9,4 dan 0,32 mg%(http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim_diakses-2009/10/08-14.12).
Mekanisme sekresi saliva
Di kelenjar saliva, granula ssekretorik (zymogen) yang mengandung enzim-enzim saliva dikeluarkan dari sel-sel asinar ke dalam duktus. Karakteristik ketiga kelenjar saliva pada manusia dapat diringkas sebagai berikut:
Kelenjar Jenis histologi sekresi Persentase saliva total pd manusia (1.5 L per hari)
a. Parotis Serosa Air 20
b. Sub mandibulla Campuran Agak viskous 70
c. Sub lingua mucus vikous 5
Regulasi sekresi saliva
Sekresi saliva berada dibawah kontrol saraf. Rangsangan pada (1) Inervasi saraf parasimpatik memegang peran utama stimulus sekresi saliva, dan berpengaruh terhadap komposisinya. Saraf parasimpatis dari nukleus salivatorius superior(bagian dari nervus fasialis dan berlokasi di pontine tegmentum) menyebabkan sekresi liur cair dalam jumlah besar dengan kandungan bahan organik yang rendah. Sekresi ini disertai oleh vasodilatasi mencolok pada kelenjar, yang disebabkan oleh pelepasan VIP (vasoactive intestine polipeptide). Polipeptida ini adalah co-transmitter dengan asetilkolin pada sebagian neuron parasimpatis pascaganglion. Rangsangan (2) Saraf simpatis cenderung mempengaruhi volume sekresinya. Saraf simpatis menyebabkan vasokonstriksi dan sekresi sedikit saliva yang akan bahan organik dari kelenjar submandibulais. Pada kelenjar sub lingual dan kelenjar-kelenjar minor, lebih dipengaruhi oleh respon kolinergik, sedangkan pada kelenjar lainnya cenderung ke inervasi adrenergic (http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim_diakses-2009/10/08-14.12).
Selain dari perbedaan tipe reseptor autonom yang aktif, terdapat dua faktor lain yang berpengaruh terhadap komposisis saliva, yaitu intensitas dan durasi stimulasi ke kelenjar. Perbedaan tersebut berpengaruh langsung kepada permeabilitas membran sel-sel sekretori sebagai akibat dari hilangnya elektrolit sel tersebut. (http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim_diakses-2009/10/08-14.12).
Uji Iodium
• Tujuannya: Membedakan polisakarida dari disakarida dan monosakarida
• Dasarnya : Molekul pati mempunyai struktur tiga dimensi berupa spiral, dalam struktur ini molekul pati dapat mengikat molekul iodium secar fisik, dengan cara menempatkan iodium tersebut kedalam spiral, sehingga kompleks tersebut berwarna biru. Bila larutan dipanaskan, struktur spiral akan hilang sehingga molekul pati tidak dapat lagi mengikat iodium. Akibatnya, warna biru juga hilang. Monosakarida dan isakarida tidak memberikan warna biru dengan iodium (http://roypg.blogspot.com/2009/02/karbohidrat.html/diakses_2009/10/08-1425).
Uji Benedict
• Tujuannya: Memperlihatkan sifat mereduksi dari beberapa kabohidrat dan vitamin C
• Dasarnya : Gugus aldehid atau keton bebas dalam suatu senyawa, seperti pada karbohidrat, akan mereduksi Cu2+ menjadi Cu+ yang tidak larut dalam suasana basa. Sifat mereduksi ini juga ditemikan pada vitamin C (http://roypg.blogspot.com/2009/02/karbohidrat.html/diakses_2009/10/08-1425).



Titik akromatis adalah titik dimana terjadi titik terakhir berubahnya warna. Titik ini berada pada titik perpotongan uju bnedict dan uji iod.




Kecepatan reaksi mula-mulameningkat dengan menaiknya suhu, hal ini disebabkan oleh peningkatan energy kinetic pada molekul-molekul yang akhirnya energy inetik enzim melampaui rintangan energy untuk memutuskan ikatan hydrogen dan hidrofobik yang lemah, yang mempertahankan struktur sekunder-tersiernya. Pada suhu ini terjadi denaturasi enzim menunjukkan suhuoptomal, sebagian besar suhu optimalnya berada diatas suhu dimana enzim itu berada (http://www.filzahazny.wordpress.com/../enzim-z/diakses_2009/10/07-21.54).
Pada perubahan suhu, kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim mula-mula meningkat karena adanya peningkatan sushu. Energy inetik akan meningkat pada kompleks enzim dan substrat yang bereaksi. Namun, peningkatan energy kinetic oleh peningkatan suhu mempunyai batas yang optimum. Jika batas tersebut terlewati, maka energy tersebut dapat memutuskan hydrogen dan hidrofobik yang lemah yang mempertahankan sruktur sekunde-tersiernya. Pada sushu ini, denaturasi yang disertai dengan penurunan aktivitas enzim bergantung pada lamanya pengukuran kadar yang dipakai untuk menentukannya. Semakin lama suatu e nzim dipertahankan pada suhu dimana strukturnya sedikit stabil, maka semakin besar kemungkinan enzim tersebut mengalami denaturasi (http://www.filzahazny.wordpress.com/../enzim-z/diakses_2009/10/07-21.54).
Dari hasil percobaan 50C dan 150C, besarnya enzim cukup signifikan besarnya. Seharusnya, pada sushu ini enzim dalam keadaan inaktif. Namun, ada sedikit kesalahan yang mungkin disebabkan karena kurang cepatnya praktikan mengisolasi enzim sehingga enzim telah bereaksi pada suhu kamar dan akibatnya ada sedikit aktivitas enzim yang terjadi.
Seharusnya pada suhu 350C dan 450C merupakan suhu dimana aktivitas enzim maksimal. Pada suhu ini seharusnya reaksi berlangsung paling cepat. Hal ini terjadi karena temperature ini merupakan temperature normal tubuh manusia (suhu optimal enzim amylase salivarasus adalah 370C). pada percobaan memang didapat hasil yang hampir sama dengan kerja enzim pada suhu tubuh manusia yakni dapat merubah amilum.
Pada percobaan dengan suhu 550C, aktivitas enzim sudah mulai tidak terlihat. Karena pada suhu ini emzim mengalami denatursai yang disertai dengan penurunan aktivitas enzim. Hal ini menyebabkan tidak adanya perubahan yang terjadi pada uji iod. Hal ini terlihat dari tidak adanya perubahan yang signifikan dari media praktikum setelah ditetesi dengan larutan iodium.
Amilum terdiri atas dua macam polisakarida yang kedua-duanya adalah polimer dari glikosa, yaitu amilosa (kira-kira 20-28%) dan sisanya amilopektin. Amilum dapat dihidrolisis sempurna dengan meggunakan asam sehingga menghasilkan glukosa. Hidrolisis juga dapat dilakukan dengan bantuan enzim amylase. Dalam ludah dan dalam cairan yang dikeluarkan oleh pancreas terdapat amylase yang bekerja terhadap amilum yang terdapat dalam makanan kita. Oleh enzim amylase, amilum diubah menjadi maltose dalam bentuk β maltosa (Anna Poedjiadi, 1994).
Pada reaksi hidrolisis parsial, amilum terpecah menjadi molekul-molekul yang lebih kecil yang dikenal dengan nama dekstrin. Jadi dekstrin adalah hasil antara pada proses hidrolisis amilum sebelum terbentuk maltose. Tahap-tahap dalam proses hidrrolisis amilum serta warna yang terjadi pada reaksi dengan iodium adalah sebagai berikut :
Tahap hidrolisis amilum warna dengan iodium biru
↓
Amilum terlarut biru
↓
Amilodekstrin lembayung
↓
Eritrodekstrin merah
↓
Akrodekstrin tidak berwarna
↓
Maltosa (Anna Podjiadi, 1994).
IX. DAFTAR PUSTAKA
• Cartono, M.Pd., 2004, Biologi Umum, Bandung : PRISMA PRESS.
• Pelczar, Michael J., 1988, Dasar-dasar Mikrobiologi, Jakarta : Universitas Indonesia.
• Poedjiadi, Anna dan Supriyatin, Titin, 1994, Dasar-dasar Biokimia, Jakarta : Universitas Indonesia.
• http://www.idonbiu.com/isoziumdancarakerjaenzim/diakses_2009/09/30.
• http://www.id.wikipedia.org/wiki/enzimpencernaan.html.diakses_2009/09/30.
• http://www.filzahazny.wordpress.com/../enzim-z/diakses_2009/10/07-21.54.
• http://roypg.blogspot.com/2009/02/karbohidrat.html/diakses_2009/10/08-14.25
• http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim_diakses-2009/10/08-14.12.
• Hildayani,2009,aktivitas.enzim.amylase/http://www.21ildashiro.blogspot.com/diakses_2009/10/07-21.02.
• http://www.e-dukasi.net/mapok/mp_full.php?id=372&fname=materi3.html_diakses2009/10/08-12.48.
• http://www.21ildashiro.blogspot.com/diakses_2009/10/07-21.02.